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PottsMPNN è un sistema di intelligenza artificiale progettato per creare sequenze proteiche senza limitarsi a copiare quelle sviluppate dall'evoluzione naturale. Il modello esplora nuove combinazioni di amminoacidi capaci di generare strutture stabili, con possibili applicazioni future in farmaci, sensori, catalizzatori e biomateriali.
L’intelligenza artificiale ha imparato a progettare proteine che non devono necessariamente assomigliare a quelle create dalla natura. I ricercatori hanno sviluppato il sistema PottsMPNN, che cerca sequenze di amminoacidi appropriate per una struttura data e, al contempo, non cerca di riprodurre con la massima precisione le proteine naturali note. Questo approccio apre uno spazio molto più ampio per la creazione di molecole con nuove proprietà.
La progettazione moderna delle proteine funziona in gran parte in direzione opposta al famoso AlphaFold. AlphaFold riceve una sequenza di amminoacidi e cerca di determinare quale struttura tridimensionale assumerà la proteina. Nella creazione di una nuova proteina, i ricercatori possono prima immaginare la struttura necessaria e poi selezionare una sequenza di amminoacidi in grado di ripiegarsi stabilmente in essa.
Il problema sorge nel secondo passaggio. Molte reti neurali vengono addestrate a ripristinare la sequenza naturale da una struttura proteica nota. Più l’algoritmo indovina con precisione la sequenza scelta dall’evoluzione, meglio viene considerato il risultato. Gli autori di PottsMPNN ritengono che tale criterio sia errato. Una stessa struttura tridimensionale può corrispondere a molte diverse sequenze, quindi copiare la natura limita artificialmente lo spazio di ricerca.
«Se si tratta di una struttura completamente nuova progettata, non esiste una sequenza naturale per il confronto», spiega l’autore principale dello studio, Foster Birnbaum. Per gli sviluppatori è molto più utile sapere se la sequenza proposta si ripiegherà nella forma desiderata, quanto stabile sarà la proteina e cosa accadrà dopo la sostituzione di singoli amminoacidi.
PottsMPNN cerca di risolvere proprio questo tipo di problema. La rete neurale rappresenta lo scheletro proteico come un grafo, in cui i singoli nodi corrispondono ai residui di amminoacidi e le connessioni tengono conto delle interazioni tra di essi. Il modello valuta non solo la probabilità di comparsa di un amminoacido specifico in una determinata posizione, ma anche il contributo energetico delle coppie di amminoacidi. In pratica, l’algoritmo impara a comprendere quali combinazioni aiutano la proteina a mantenere la forma data.
Gli autori hanno ulteriormente addestrato PottsMPNN su strutture tridimensionali leggermente distorte. Il “rumore” artificiale impediva alla rete neurale di memorizzare le sequenze naturali e la costringeva a cercare un insieme più ampio di soluzioni. Nell’addestramento sono state incluse anche famiglie di proteine evolutivamente correlate. Tali dati mostrano al modello che sequenze fortemente diverse possono ripiegarsi nella stessa struttura.
Il risultato si è rivelato paradossale. PottsMPNN ripristinava peggio le sequenze naturali originali, ma si comportava meglio con compiti più pratici. Le sequenze create corrispondevano più spesso alla struttura data e il modello valutava con maggiore precisione le conseguenze energetiche delle mutazioni. I ricercatori considerano il risultato come una prova del fatto che la tendenza a copiare il più possibile le proteine note può ostacolare lo sviluppo di molecole davvero nuove.
Le potenziali applicazioni vanno ben oltre la biologia fondamentale. Le proteine progettate possono diventare la base di farmaci, sensori molecolari, catalizzatori e nuovi biomateriali. L’idea principale di PottsMPNN non è quella di cercare un’altra variante di una proteina già esistente, ma di esplorare un enorme spazio di sequenze che l’evoluzione naturale potrebbe non aver mai provato.
La capacità di “ordinare” proteine con funzioni arbitrarie è ancora lontana per la bioingegneria. Il lavoro di PottsMPNN dimostra principalmente un nuovo metodo di progettazione informatica. Anche se una sequenza promettente dal punto di vista computazionale non garantisce ancora un sintesi e un funzionamento della molecola di successo in laboratorio. Ma la direzione sta gradualmente cambiando.
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